Enzim

Enzim adalah suatu katalis biologis yang dapat mempercepat terjadinya keseimbangan suatu reaksi kimia. Bisa pula dikatakan enzim sebagai protein dengan sifat katalitik, dimana sifat katalitiknya jauh lebih besar daripada katalis sintetis yang dibuat secara kimia oleh manusia.
Kebanyakan enzim diberi nama dengan menambahkan akhiran –ase pada kata yang menunjukkan senyawa asal yang diubah oleh enzim atau pada nama jenis reaksi kimia yang dikatalisis oleh enzim. Sebagai contoh enzim protease memecah protein, enzim lipase memecah lipida. Enzim juga memiliki spesifitas tinggi terhadap substrat, atau dengan kata lain hanya mau mengkatalis reaksi tertentu dengan substrat tertentu saja. Kelebihan enzim sebagai pengkatalis adalah dapat mempercepat reaksi kimia spesifik tanpa pembentukan produk samping. Umumnya enzim punya berat molekul jauh lebih besar daripada substrat yang dikatalisnya ( Winarno, 1995 ).

Enzim atau biokatalisator adalah katalisator organik yang dihasilkan oleh sel.Enzim sangat penting dalam kehidupan, karena semua reaksi metabolisme dikatalis oleh enzim. Jika tidak ada enzim, atau aktivitas enzim terganggu maka reaksi metabolisme sel akan terhambat hingga pertumbuhan sel juga terganggu.Reaksi-reaksi enzimatik dibutuhkan agar bakteri dapat memperoleh makanan/ nutrient dalam keadaan terlarut yang dapat diserap ke dalam sel, memperoleh energi Kimia yang digunakan untuk biosintesis, perkembangbiakan, pergerakan, dan lain-lain. Pada Enzim amilase dapat memecah ikatan pada amilum hingga terbentuk maltosa.Ada tiga macam enzim amilase, yaitu α amilase, β amilase dan γ amilase. Yang terdapat dalam saliva (ludah) dan pankreas adalah α amilase. Enzim ini memecah ikatan 1-4 yang terdapat dalam amilum dan disebut endo amilase sebab enzim ini bagian dalam atau bagian tengah molekul amilum (Sadikin, 2002).

Disamping pengelompokan secara resmi ada pula pengelompokan yang berdasarkan akhiran pada nama enzim tersebut, yaitu :

a.              Akhiran ase, semua enzim yang memakai akhiran ini memiliki fungsi mengkatalisis hidrolisis substrat tertentu.

b.             Akhiran in, semua enzim yang memakai akhiran ini berarti menerangkan substrat apa

yang diuraikan oleh enzim tersebut ada beberapa keuntungan dalam memanfaatkan enzim sebagai katalisator biologis. Pertama beberapa enzim relatif mudah diekstraksi dan dimurnikan secara parsial dalam bentuk konsentrat dari bahan biologis. Kedua, enzim memperlihatkan aktivitas optimum panda kondisi yang berbeda dengan lingkungan asalnya. Ketiga, enzim memiliki derajat spesifitas tinggi dalam reaksi yang dikatalisa, dan kebanyakan kasus hanya satu jenis reaksi saja enzim dapat bekerja khususnya di bidang teknologi pangan. Akhirnya enzim lebih efisien daripada katalisator kimia yaitu sebesar 105-108 kalinya (Tranggono & Sutardi , 1989).

Beberapa bagian pada enzim yaitu :

1.    Kofaktor

Bila enzim dalam melakukan aktivitasnya membutuhkan zat kimia tertentu, dan zat kimia tertentu itu disebut kofaktor. Dimana kofaktor itu terikat kuat pada enzim. Disamping itu kofaktor stabil selama pemanasan.

2.    Koenzim

Bagian kofaktor yang berupa molekul organik seperti tiamin pirofosfat, flavin, adenin dinukleotida, NAD, koenzim A, piridoksal fosfat, biositin, tetrahidrofolat, dan sebagainya.

3.    Apoenzim

Bagian enzim yang merupakan protein yang menempati porsi terbesar dalam enzim. Apoenzim memiliki sifat seperti protein, salah satu sifat yang utama yaitu apoenzim akan terdenaturasi selama pemanasan

Selain itu juga enzim dapat digolongkan menjadi enam kelas berdasarkan jenis reaksi yaitu:
1. Kelas oksidoreduktase, reaksi yang dikatalisis adalah reaksi pemindahan elektron.
2. Kelas transferase, reaksi yang dikatalisis adalah reaksi pemindahan gugus fungsional
3. Kelas hidrolase, reaksi yang dikatalisis yaitu reaksi hidrolisis atau reaksi  pemindahan gugus fungsional ke dalam air.

4. Kelas liase, reaksi yang dikatalisis adalah reaksi penambahan gugus ke dalam   ikatan rangkap atau sebaliknya.

5. Kelas isomerase, reaksi yang dikatalisis adalah reaksi pemindahan gugus di dalam molekul menghasilkan bentuk isomer.

6. Kelas ligase, reaksi yang dikatalisis yaitu reaksi pembentukan ikatan C-C, C-S, C-O, dan C-N oleh reaksi kondensasi yang berkaitan dengan penguraian ATP (Martoharsono,1994).

Dalam menjalankan kerjanya, enzim sangat peka terhadap temperatur. Temperatur yang tinggi dapat menghambat reaksi. Pada umumnya temperatur optimum enzim adalah 30-40^oC. Kebanyaka enzim tidak menunjukkan reaksi jika suhu turun sampai sekitar 0^oC, namun enzim tidak rusak. Bila suhu normal kembali, maka enzim akn aktif kembali. Enzim tahan pada suhu rendah, namun rusak di atas suhu 50^oC. Kemuadian ada perubahan pH, karena dapat mempengaruhi perubahan asam amino kunci apda saat sisi aktif enzim sehingga menghalangi sisi aktif bergabung dengan substratnya. pH enzim optimum berbeda-beda tergantung jenis enzimnya. Selanjutnya konsentrasi enzim dan substrat, perbandingan jumalh antara enzim dan substrat harus sesuai. Jika enzim terlalu sedikit dan substrat terlalu banyak reaksi akan berjalan lambat dan bahkan ada substrat yang terkatalisasi. Semakin banyak enzim maka reaksi akan semakin cepat. Terakhir inhibitor enzim, merupakan penghambat kerja enzim. Jika inhibitor ditambahkan ke dalam campuran enzim dan substrat, kecepatan reaksi akan turun. Cara kerja inhibitor ini adalah berikatan dengan enzim membentuk kompleks enzim-inhibitor yang masih mampu atau tidak mampu berikatan dengan substrat. Untuk aktivitasnya kadang-kadang enzim membutuhkan kofaktor yang bisa berupa senyawa organik atau logam. Senyawa organik itu terikat pada bagian protein enzim. Bila ikatan itu lemah maka kofaktor tadi disebut co-enzim dan dan jika terikat erat melalui ikatan kovalen maka dinamakan gugus prostetis. Pada umumnya dua kofaktor itu tidak dibedakan dan disebut co-enzim saja. Apabila enzim itu terdiri dari bagian seperti yang diterangkan diatas maka keseluruhan enzim itu dinamakan holo enzim. Bagian protein dinamakan apo-enzim dan bagian non proteinnya disebut co-enzim.fungsi logam pada umumnya adalah untuk memantapkan ikatan substrat pada enzim atau mentransfer electron yang timbul selama proses katalisis (Anna Poedjiadi, 1994).

Enzim proteolitik sangat penting dalam banyak prosedur pemrosesan makanan industri. Reaksi yang dikatalisis oleh enzim proteolitik adalah hidrolisis ikatan peptida protein. Enzim proteolitik dapat dibagi menjadi empat golongan yaitu :

1. Protease asam : merupakan kelompok enzim dengan pH optimum rendah. Yang termasuk di dalamnya adalah pepsin, renin (kimosin), dan sejumlah besar protease mikroba dan fungus. Renin, enzim murni yang terdapat dalam renet, adalah ekstrak lambung anak sapi yang telah dipakai selama beribu – ribu tahun sebagai pengkoagulasi dalam pembuatan keju. Aktivitas optimum renin adalah pada pH 3,5, tetapi paling stabil pada pH 5 dan penggumpalan susu keju dilakukan pada pH 5,5 – 6,5 (De Man, 1997).

Penyimpanan enzim yang dilakukan didalam pendingin sebelum digunakan dalam percobaan aktivitasi enzim adalah untuk mencegah terjadinya kehilangan aktivitas akibat denaturasi enzim atau hilangnya kofaktor yang penting. Dimana dengan perlakuan ini akan menjamin kehilangan aktivitas enzim lebih minimal. Sedangkan pembekuan danthawing sebaiknya dicegah karena dapat menginaktifkan enzim dengan cepat. Dan aktivitas dari enzim papain ini adalah sebagai pelunak daging dengan melakukan pemecahan protein. Pengujian aktivitas enzim amilase dapat dilakukan secara kuantitatif dan secara kualitatif. Dalam pengujian kualitatif dapat digunakan larutan pati/amilum sebagai substratnya. Pada nilai pH sekitar 6-7 dan dengan adanya kehadiran ion clorida, maka αamilase akan mengkatalisis hidrolisa pati dan menghasilkan dekstrin dan turunannya. Pati dan dekstrin yang mempunyai berat molekul (BM) yang tinggi akan memberikan warna biru ungu jika direaksikan dengan iodine. Sedangkan dekstrin dengan BM rendah tidak akan bereaksi dengan iodine. Dengan demikian, kerja α amilase dapat diamati dengan perubahan yang terjadi (Khopkar,2002).